Os aminoácidos são substâncias cristalinas de caráter ácido como propriedade básica e atividade ótica; quimicamente são ácidos carbônicos com pelo menos um grupo amino por molécula, vinte aminoácidos diferentes são os componentes essenciais das proteínas.

Os aminoácidos são as unidades constituintes elementares de moléculas chamadas proteínas . Eles são, então, e de uma maneira muito elementar, os “tijolos” com os quais o organismo reconstitui permanentemente suas proteínas específicas consumidas pela única ação da vida. Proteínas que são os compostos de nitrogênio mais abundantes no corpo, ao mesmo tempo a base da vida.

De fato, devido à grande variedade de proteínas existentes e como consequência de sua estrutura, as proteínas desempenham funções extremamente diversas, participando de todos os processos biológicos e constituindo estruturas fundamentais nos seres vivos.

Assim, eles agem para acelerar as reações químicas que de outra forma não poderiam ocorrer no tempo necessário para a vida (enzimas), que transportam substâncias (como a hemoglobina no sangue , que transporta o oxigénio para os tecidos), que serve funções estruturais (tais como queratina do cabelo), servindo como reserva (albumina do ovo).

Os alimentos que são ingeridos fornecem proteínas. No entanto, tais proteínas não são normalmente absorvidos num tal constituição, mas, depois de a sua clivagem ( “hidrólise” ou avaria), causado pelo processo de digestão, por meio da parede intestinal na forma de aminoácidos e cadeias peptídicas curtas, como o denomina-se circulação inteira hepática.

Estas substâncias são inicialmente incorporadas na corrente sanguínea e, a partir daí, são distribuídas aos tecidos que precisam delas para formar proteínas, consumidas durante o ciclo de vida.

Sabe-se que dos 20 aminoácidos proteicos conhecidos, oito são indispensáveis ​​(ou essenciais) para a vida humana e dois são “semi indispensáveis”. Esses dez aminoácidos são aqueles que precisam ser incorporados ao corpo em sua dieta diária e, mais ainda, nos momentos em que o corpo mais precisa deles: na disfunção ou na doença.

Os aminoácidos essenciais mais problemáticos são o triptofano, a lisina e a metionina. Sua falta é típica em populações onde os cereais ou tubérculos são a base da comida. Deficiências em aminoácidos essenciais afetam as crianças muito mais do que os adultos.

Deve notar-se que, se apenas um deles (aminoácido essencial) estiver em falta, não será possível sintetizar nenhuma das proteínas em que o referido aminoácido é necessário. Isso pode levar a diferentes tipos de desnutrição, dependendo do aminoácido limitante.

Os aminoácidos que ocorrem naturalmente têm uma estrutura comum. Ácidos aminados, como o nome indica, tem dois grupos funcionais, um grupo amino (-NH 2 ) e um grupo carboxilo (-COOH). Esses grupos são unidos a um único carbono (alifático). Em química orgânica, o carbono diretamente ligado a um grupo carboxila é a posição alfa (α), então os aminoácidos nas proteínas são todos aminoácidos alfa. As cadeias laterais que distinguem um aminoácido de outro estão ligadas ao carbono alfa.

Os aminoácidos encontrados nas proteínas têm uma estereoquímica comum . Na estrutura ilustrada na figura, o grupo amino está sempre ao lado esquerdo do carbono alfa. Em química orgânica, esta estereoquímica é referida como L (para o levo, que significa esquerda). Assim, os aminoácidos encontrados nas proteínas são aminoácidos L-alfa. (Bioquímicos, sendo criaturas de hábitos, geralmente não se referem à estereoquímica de aminoácidos na nomenclatura R e S.) Alguns D-aminoácidos são encontrados na natureza, embora não em proteínas celulares. (O D vem de dextro, que significa certo.) Por exemplo, alguns antibióticos peptídicos, como a bacitracina, contêm D-aminoácidos.

Os grupos carboxilo e amino dos aminoácidos podem doar, respectivamente, um protão e aceitar um protão da água. Essa troca acontece simultaneamente em solução, de modo que os aminoácidos formam espécies duplamente ionizadas, chamadas zwitterions (do alemão zwei, que significa dois) em solução. A formação de zwitterions pode ser racionalizada a partir dos princípios da química ácido-base. O ácido mais forte que pode existir na água é o ácido conjugado da água, o íon hidrônio, H 3 O + . Ácidos carboxílicos são ácidos mais fortes que a água, então o grupo carboxila de um aminoácido (pK a próximo de 2) doará um próton à água. Similarmente, grupos α-amino (pK amaior que 9) são bases mais fortes que a água e aceitarão um próton da água.

Cadeias laterais de aminoácidos

As cadeias laterais de aminoácidos lhes conferem suas diferentes propriedades químicas e permitem que as proteínas tenham tantas estruturas diferentes. Quantas proteínas são possíveis? As cadeias de proteínas geralmente variam em tamanho de 100 a 1.000 aminoácidos de comprimento. Mesmo se limitado ao menor comprimento de cadeia, haveria 20 100 , acima de 10 130 – ou seja, 1 com 130 zeros depois – possíveis estruturas primárias. (Novamente, lembre-se que o número de partículas elementares no universo é estimado em 10 80. ) Obviamente, nem todas essas proteínas potenciais existem na natureza. Em vez disso, as estruturas primárias das proteínas estão relacionadas entre si, e quase todas as proteínas têm homólogos, ou seja, outras proteínas compartilhando um ancestral comum.

Quais homólogos são possíveis? Em geral, as proteínas homólogas compartilham exatamente algumas sequências curtas de aminoácidos. Em outros casos, as diferenças resultam na substituição de uma cadeia lateral de um aminoácido por outra quimicamente similar. Existem seis classes de cadeias laterais de aminoácidos; dentro de um grupo, as cadeias laterais de aminoácidos são quimicamente semelhantes. A substituição de uma cadeia lateral de um aminoácido por outra dentro do mesmo grupo é conhecida como substituição conservativa . Proteínas homólogas estão relacionadas por substituições conservadoras de aminoácidos, como na figura. Embora as substituições não conservativas sejam toleradas em algumas posições na sequência primária de uma proteína, a regra geral ilustrada na figuraé seguido ao avaliar a relação de duas sequências primárias de proteína. (Os traços indicam que todas as três proteínas têm o mesmo aminoácido nessa posição – são, de fato, proteínas altamente homólogas!)

Aminoácidos alifáticos. As cadeias laterais de glicina, alanina, valina, leucina e isoleucina, mostradas na Figuracontêm apenas ligações saturadas de carbono-carbono e carbono-hidrogénio. Pensar em glicina como contendo uma cadeia lateral pode ser um pouco confuso porque o quarto substituinte no carbono α é apenas um único átomo de hidrogênio. Sozinha entre os 20 aminoácidos, a glicina não é opticamente ativa; a nomenclatura D e L é irrelevante. A alanina possui um grupo metila para sua cadeia lateral, valina uma cadeia lateral de carbono 3, enquanto a leucina e isoleucina possuem cadeias laterais de carbono 4.

Aminoácidos aromáticos. Fenilalanina, tirosina e triptofano contêm sistemas de anéis. Em ordem crescente de complexidade, a fenilalanina possui um grupo benzila, enquanto a tirosina é fenilalanina com um grupo hidroxila adicionado na posição trans em relação ao grupo metila. O triptofano tem dois anéis, um dos quais contém um átomo de nitrogênio. O nitrogênio não é ionizável em valores de pH biologicamente relevantes.

Aminoácidos básicos ionizáveis. A histidina, a lisina e a arginina possuem, cada uma, um átomo de nitrogênio que, diferentemente do nitrogênio do triptofano, é ionizado nas faixas de pH encontradas na célula. A histidina tem um anel imidazole de 5 membros. Um dos dois íons de nitrogênio tem um pK a próximo de 7,0. Isto significa que, nos valores de pH neutros encontrados nas células, cerca de metade das moléculas de histidina terão suas cadeias laterais protonadas (isto é, com uma carga positiva) e cerca de metade terá suas cadeias laterais desprotonadas e não carregadas. A histidina é frequentemente usada em enzimas para ligar e liberar prótons durante a reação enzimática.

A lisina e a arginina são quase totalmente ionizadas nos valores de pH encontrados na célula. Da lisina pKa um é maior do que 9; portanto, será> 99% protonado na célula. A cadeia lateral da arginina é ainda mais básica; seu pK a é> 12. Portanto, esses aminoácidos têm uma carga líquida positiva na célula.

Aminoácidos contendo carboxilato. O ácido aspártico e a asparagina possuem quatro carbonos; O ácido glutâmico e a glutamina possuem cinco carbonos no total. O ácido aspártico tem um ácido carboxílico e a aspargina tem uma cadeia lateral de amida. Da mesma forma, o ácido glutâmico tem um grupo lateral de ácido carboxílico e a glutamina tem um grupo amida. O pKa de um ‘s dos grupos de cadeia lateral em carboxyll aspartato e glutamato são perto de 4,0. Portanto, esses grupos de cadeias laterais são quase totalmente ionizados nas condições neutras encontradas nas células e são carregados negativamente.

 

O aminoácido cíclico

A prolina é a estranha entre os aminoácidos. Tem quatro carbonos, com o grupo alfa-amino ligado não apenas ao carbono alfa, mas também ao carbono da última cadeia lateral. A cadeia lateral cíclica significa que a prolina é conformacionalmente rígida. Ou seja, as ligações carbono-carbono da prolina não giram em solução. Outros aminoácidos são mais flexíveis em solução.

Ligação peptídica. A ligação peptídica une os grupos carboxilo e amino de aminoácidos. Quando ativados, os ácidos carboxílicos e aminas formam amidas . Os aminoácidos são bifuncionais, com cada aminoácido tendo grupos amino e carboxila. Peptídeos são compostos de aminoácidos unidos cabeça a cauda com ligações amida. Os péptidos são classificados de acordo com o comprimento da cadeia. Os oligopéptidos são mais curtos do que os polipeptídeos, embora não exista uma transição definida entre as duas formas.

Note que dois aminoácidos podem formar um dipeptídeo (um peptídeo composto de duas unidades) de duas maneiras. Por exemplo, glicina e alanina podem formar glicilalanina (gly-ala) ou alanilglicina (ala – gly):

Não importa qual disposição ocorre, cada dipeptídeo terá um grupo amino livre e um grupo carboxila livre. As sequências peptídicas são escritas na direção da extremidade amino ao carboxila.

Estrutura de ligação peptídica . A estrutura de ligação peptídica favorece os átomos N, C e O coplanares. Embora uma ligação peptídica seja formalmente uma ligação simples de nitrogênio de carbono, os elétrons desemparelhados no oxigênio carboxílico e no nitrogênio podem se sobrepor através de seus orbitais pi para tornar o sistema de três átomos parcialmente ligado em caráter duplo. O sistema parcialmente duplamente ligado dificulta a rotação da ligação peptídica em solução. Como resultado, ligações peptídicas podem existir em um dos dois isômeros conformacionais, com os dois carbonos cis ou trans entre si.

Normalmente, a conformação trans é favorecida. A prolina é um caso excepcional porque sua ligação peptídica não tem hidrogênio, tornando os isômeros cis e trans mais difíceis de mudar um para o outro.

A prolina geralmente é encontrada no isômero trans, embora a conversão (isomerização) entre as formas cis e trans possa ser catalisada por enzimas específicas.

Função dos aminoácidos

– Alanina: Envolvida no metabolismo da glicose. A glicose é um carboidrato simples que o corpo usa como fonte de energia.

– Arginina: Está envolvida na conservação do equilíbrio de nitrogênio e dióxido de carbono. Também tem grande importância na produção do hormônio do crescimento, diretamente envolvido no crescimento de tecidos e músculos e na manutenção e reparo do sistema imunológico.

– Asparagina: envolvida especificamente nos processos metabólicos do sistema nervoso central (SNC).

– Ácido aspártico: É muito importante para a desintoxicação do fígado e seu funcionamento correto. O ácido L-aspártico se combina com outros aminoácidos formando moléculas capazes de absorver toxinas da corrente sanguínea.

– Citrulina: intervém especificamente na eliminação da amônia.

– Cistina: Também envolvido na desintoxicação, em combinação com os aminoácidos anteriores. A L-cistina é muito importante na síntese de insulina e também nas reações de certas moléculas à insulina.

– Cisteína: Juntamente com a L-cistina, a L-cisteína está envolvida na desintoxicação, principalmente como um antagonista dos radicais livres. Também ajuda a manter a saúde do cabelo devido ao seu alto teor de enxofre.

– Glutamina: nutriente do cérebro e intervém especificamente no uso de glicose pelo cérebro .

– Ácido Glutámínico: Tem grande importância no funcionamento do sistema nervoso central e atua como estimulante do sistema imunológico.

– Glicina: Em combinação com muitos outros aminoácidos, é um componente de numerosos tecidos do corpo.

– Histidina: Em combinação com o hormônio do crescimento (HGH) e alguns aminoácidos associados, eles contribuem para o crescimento e reparo de tecidos com um papel especificamente relacionado ao sistema cardiovascular.

– Serina: juntamente com alguns aminoácidos mencionados, intervém na desintoxicação do organismo, crescimento muscular e metabolismo de gorduras e ácidos graxos.

– Taurina: Estimula o hormônio do crescimento (HGH) em associação com outros aminoácidos, está envolvida na regulação da pressão sanguínea, fortalece o músculo cardíaco e revigora o sistema nervoso.

– Tirosina: É um neurotransmissor direto e pode ser muito eficaz no tratamento da depressão, em combinação com outros aminoácidos necessários.

– Ornitina: É específica para o hormônio do crescimento (HGH) em associação com outros aminoácidos já mencionados. Quando combinado com a L-Arginina e com a carnitina que é sintetizada no corpo, a L-Ornitina tem uma importante função no metabolismo do excesso de gordura corporal.

– Prolina: Também está envolvida na produção de colágeno e tem grande importância no reparo e manutenção de músculos e ossos.

 

Aminoácidos essenciais

– Isoleucina: Juntamente com L-Leucina e hormônio do crescimento envolvidos na formação e reparação do tecido muscular.

– Leucina: Juntamente com L-isoleucina e hormônio de crescimento (HGH) intervém na formação e reparação do tecido muscular.

– Lisina: É um dos aminoácidos mais importantes porque, em associação com vários outros aminoácidos, intervém em várias funções, incluindo crescimento, reparação tecidual, anticorpos do sistema imunológico e síntese de hormônios.

– Metionina: Contribui para a síntese de proteínas e constitui o principal fator limitante nas proteínas da dieta. O aminoácido limitante determina a porcentagem de alimentos que serão usados ​​no nível celular.

– Fenilalanina: Envolvida na produção de colágeno, principalmente na estrutura da pele e do tecido conjuntivo, e também na formação de vários neuro-hormônios.

– Triptofano: Está envolvido no crescimento e produção hormonal, especialmente na função das glândulas da secreção adrenal. Também intervém na síntese da serotonina, um neuro-hormônio envolvido no relaxamento e no sono.

– Treonina: juntamente com L-metionina e ácido aspártico ajuda o fígado em suas funções gerais de desintoxicação.

– Valina: Estimula o crescimento e reparação de tecidos, manutenção de vários sistemas e balanço de nitrogênio.