Proteínas: Um dos três principais componentes da comida, além dos carboidratos e gorduras . Eles são compostos principalmente de carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, às vezes com traços de enxofre , fósforo e outros elementos. Eles são encontrados em plantas e animais, como parte da cartilagem, pele, unhas, cabelos e músculos .

As proteínas fazem parte de enzimas, anticorpos, sangue, leite, clara de ovo, etc. São moléculas complexas, das quais a menor é conhecida por ter uma massa molecular de 5.000; os maiores têm massas moleculares na ordem de dez milhões. Exemplo de uma proteína “simples” é a chamada lactoglobulina (presente no leite) com uma massa molecular de apenas 42 mil e uma fórmula aproximada de C (1864) H (3012) O (576) N (468) S (21 ).

Como os carboidratos, as proteínas são compostas de unidades menores (neste caso, os chamados aminoácidos), que se ligam para formar cadeias mais longas. Apenas nas plantas são identificados mais de 100 aminoácidos, no entanto até hoje apenas cerca de 22 foram identificados como constituintes de proteínas. Os aminoácidos são usados ​​na digestão para construir novas proteínas e têm, como se poderia supor, um grupo ácido (chamado carboxil) -COOH e um grupo amino -NH2 ou imino = NH.

Ambos os grupos estão ligados, juntamente com um átomo de hidrogênio, ao mesmo átomo de carbono (chamado carbono a). A diferença entre os aminoácidos está na cadeia R dos átomos ligados ao grupo descrito acima.

Exemplo da estrutura dos aminoácidos: R – (H) CN (H2) – COOH

 

Exemplos de proteínas

A complexidade da cadeia de aminoácidos é extraordinária: você pode ter correntes retas e enroladas. Um exemplo é a hemoglobina, uma proteína contida no sangue. Aparentemente, as cadeias são alcançadas entre os carbonos dos aminoácidos, eliminando a água .

As cadeias de proteínas podem ser dispostas paralelamente, como em lã, cabelo ou tecido fibroso de peito de frango, ou ser emaranhadas como um novelo de lã, como em clara de ovo. Eles podem desempenhar funções muito diversas no corpo; A miosina, por exemplo, é uma proteína contrátil presente nos músculos e também uma enzima que hidrolisa o ATP .

 

Estrutura de proteínas

As proteínas são um grupo muito heterogénea de substâncias, a qual é dada pelo facto de que as moléculas de proteína são substâncias de elevada massa molar, formado por um número variável de aminoácidos diferente, o que traz uma grande variedade de estruturas, como visto mesmo a partir de sua classificação.

De um modo geral, pode-se afirmar que são íons dipolares anfotéricos que migram em campos elétricos e assim como os aminoácidos têm pontos isoelétricos característicos.

A cadeia que compõe o esqueleto das proteínas é formada por ligações de amida relativamente estáveis ​​e, com vistas a obter uma análise mais adequada de sua estrutura, costuma-se estabelecer certos níveis de organização, também conhecidos como níveis estruturais, que são:

Nível de organização primária ou estrutura primária. Nível de organização secundária ou estrutura secundária. Nível de organização terciária ou estrutura terciária. Nível de organização quaternária ou estrutura quaternária.

 

Estrutura primária

Refere-se ao esqueleto covalente da cadeia polipeptídica e estabelece especificamente a sequência de seus resíduos de aminoácidos, isto é, a ordem na qual os aminoácidos são colocados na cadeia, um aspecto que é determinado geneticamente.

Cadeias de polipeptídeos são constituídas por repetições de uma unidade de base, que são aminoácidos, no entanto, na cadeia, como tal, apenas envolvidos os átomos que formam a ligação de peptídeos e o átomo de carbono de modo a que as moléculas de aminoácidos restantes projeta fora da cadeia e é o que é conhecido como resíduos de aminoácidos

Como a ligação peptídica é uma ligação covalente, a estrutura da cadeia é formada por um esqueleto covalente, o que explica a notável estabilidade e resistência dessa estrutura.

Considerando-se a ligação dos aminoácidos, por exemplo, alanina e glicina, podem ser formados apenas duas combinações: Ala-Gly e Gly-Ala Três aminoácidos (adição de leucina pode formar seis combinações: Ala Gly Leu Ala Leu …. Gli, Gli, Ala, Leu, Gli, Leu, Ala, Leu, Ala, Gli, Leu, Gli, Ala.

Se quatro aminoácidos foram considerados seria possível 24 peptídeos isómeros, 5 seria de 120 e se os 20 aminoácidos que podem fazer parte das proteínas foram considerados, poderia construir um número incrivelmente grande de moléculas diferentes que teriam um ácido composição amino absolutamente mesmo, mas com estruturas diferentes.

Cada aminoácido pode ser encontrado na mesma molécula de proteína várias vezes, então pode ser entendido que até mesmo esse número gigantesco pode ser maior.

A insulina é um hormônio secretado pelo pâncreas que regula o metabolismo da glicose e sua deficiência produz diabetes mellitus . Todas as insulinas de vertebrados têm uma cadeia A de 21 resíduos e uma cadeia B de 30. Estas cadeias polipeptídicas estão ligadas pelas chamadas pontes dissulfureto (SS).

 

Estrutura secundária

Refere-se ao ordenamento regular e periódico no espaço das cadeias polipeptídicas ao longo de uma direção. Esta estrutura é evidente em proteínas fibrosas, em que as cadeias de peptídeos têm uma conformação estendida longitudinalmente ou enrolada e aparece também em segmentos de cadeias polipeptídicas de proteínas.

Os estudos por Pauling, Corey e colegas no final de 1930 1940 sobre a estrutura das proteínas e com base na técnica de difração de reios-x revelou que a cadeia de polipeptídeo de uma proteína natural pode interagir com ele mesmo em dois Formas principais: formando uma “folha dobrada” ou formando a “hélice alfa”.

Para entender como essas interações ocorrem, é necessário conhecer os resultados obtidos a partir da análise de raios X na geometria da própria ligação peptídica.

Os requisitos postulados por Pauling e Corey e que foram demonstrados mais tarde são os seguintes:

As ligações peptídicas tendem a assumir uma geometria tal que os seis átomos da ligação amida são coplanares como resultado da ressonância.

A ligação CN de ligação amida é de cerca de 30 a 40% de carácter ligação dupla, assim a rotação por meio de que é restrito a necessidade de uma energia de ativação de cerca de 40 a 80 kJ.mol-1, enquanto rotações em torno de ligações CC não são, isto é, as rotações dos grupos ligados ao N do grupo carbonilo da amida e C são relativamente livre e isso é o que permite que as cadeias assumir diferentes conformações.

A distribuição dos grupos em torno da ligação amida na configuração trans é mais estável que o cis devido à interação estérica entre os grupos dos átomos C do isômero cis.

Os planos só podem girar em certa medida em relação um ao outro em seus pontos de união constituídos pelos carbonos alfa. A possibilidade de formação de ligações de hidrogênio deve ser máxima, uma vez que elas desempenham um papel essencial na estabilização da conformação da cadeia polipeptídica. A formação de ligações de hidrogénio pode ser conseguida entre várias cadeias peptídicas que correm paralelas umas às outras.

A estrutura laminar dobrada fornece espaço suficiente para pequenos e médios grupos R para evitar as repulsões de Van der Waals . Este tipo de estrutura resulta das ligações de hidrogénio intermoleculares formadas entre as cadeias polipeptídicas estendidos e estão orientadas aproximadamente perpendicularmente para o eixo maior das cadeias, o que por sua vez podem rodar no mesmo sentido ou em sentidos opostos, dando lugar para ordens paralelas ou antiparalelas.

Nesta conformação os grupos R são projetados acima e abaixo da “folha” e são paralelos entre si, o que favorece a estabilidade da estrutura.

A folha dobrada é apresentada em alguns queratinas presentes em flocos, b proteínas fibrosas como bicos e garras de répteis aves e em algumas proteínas globulares e é a estrutura dominante nas fibroína de seda (resíduos de glicina 48% e 38 % de serina e alanina). Isto implica que um aminoácido se outro não é um resíduo de glicina, de modo que todos os grupos R de um lado da folha dobrada são átomos de H.

Como a alanina constitui a maioria dos resíduos de aminoácidos da fibroína, a maioria dos grupos R no outro lado da lâmina são grupos metila (relativamente pequenos). Se os grupos R fossem mais volumosos, esta estrutura não seria estável e uma forma helicoidal seria então estabelecida.

 

Estrutura terciária

Refere-se à maneira pela qual a cadeia polipeptídica é dobrada ou dobrada para formar a estrutura compacta e fortemente dobrada das proteínas globulares. As dobras não são apresentadas aleatoriamente, mas sob as condições ambientais corretas ocorrem apenas em uma forma específica característica de uma determinada proteína que é frequentemente extremamente importante para sua função biológica.

A capacidade das cadeias polipeptídicas de formar glóbulos, isto é, o caráter da estrutura, depende das seguintes particularidades dessas cadeias e do meio em que elas estão presentes:

O arranjo de oxigênio e hidrogênio em ambos os lados da ligação peptídica (configuração trans).

A estrutura das cadeias laterais de aminoácidos e suas cargas elétricas.

As propriedades do ambiente, isto é, de moléculas de água (da capacidade de suas moléculas de formar pontes de hidrogênio umas com as outras).

A formação do glóbulo é explicada pela redistribuição das ligações de hidrogênio entre as moléculas de água e as cadeias laterais dos radicais de aminoácidos na cadeia polipeptídica. Se a cadeia é desdobrada, as moléculas de água são unidas pelas pontes H com as cadeias laterais dos radicais de aminoácidos. A tendência das moléculas de água de formar pontes de hidrogênio umas com as outras leva à torção gradual da cadeia.

Isto resulta em que as cadeias hidrofóbicas dos resíduos de aminoácidos estão dispostos no interior da célula, enquanto hidrófilo, que interagem com moléculas de água fazer fora, de modo que um grânulo estável está formado.

 

Estrutura quaternária

Este nível estrutural das proteínas revela como as cadeias polipeptídicas individuais de uma proteína possuindo mais de uma cadeia estão dispostas. A maioria das proteínas grandes, sejam elas fibrosas ou globulares, contém duas ou mais cadeias polipeptídicas entre as quais pode não haver ligações covalentes mas que permanecem juntas formando uma unidade biologicamente ativa. Considera-se que qualquer proteína de massa molar superior a 50000 será integrada por duas ou mais cadeias. Cadeias peptídicas que têm sua própria estrutura espacial são chamadas de subunidades ou protômeros e a unidade formada pela união delas é chamada de oligômero.

 

Transformações químicas de proteínas

A configuração complexa de uma proteína é muito delicada; Pode ser modificado por agentes químicos ou por meios físicos, essa mudança é chamada de “desnaturalização”. Assim, quando o álcool é adicionado à clara do ovo, ele coagula como quando aquecido. A caseína, uma proteína contida no leite, coagula em meio ácido; então, apenas algumas gotas de suco de limão para cortar o leite, ou esperar que seja produzido ácido suficiente no leite a ser cortado.

Os cascos e ossos de animais (formados principalmente pela proteína chamada colágeno) são dissolvidos por aquecimento com álcalis para formar a cola. O leite, além de coagular por meio de um ácido, também o faz pelo calor (creme e creme) e a carne, por outro lado, encolhe quando cozida pelo colapso da estrutura do colágeno. Os fenômenos acima resultam de mudanças na configuração das proteínas constituintes.

Soluções de proteína podem formar filmes e isso explica porque a clara de ovo pode ser batida. O filme formado retém o ar , mas se você o espancar excessivamente a proteína é “desnaturada” e o filme é quebrado.

A carne , juntamente com muitas outras proteínas, contém colagénio, que com uma temperatura torna-se mais suave, a proteína solúvel em água quente, gelatina. Novamente, como no caso do açúcar, existem muitos tipos de gelatina; eles têm massas moleculares de 100.000, em contraste com valores de 300.000 a 700.000 de colágeno.

A desnaturação das proteínas da carne também é obtida com um ácido (suco de limão, vinagre, molho de tomate), como comprovado por carnes marinadas ou ceviche de peixe. Decapagem é, pelo menos quimicamente, o mesmo que marinar: uma desnaturação ácida de proteínas que suaviza a carne e também a tempera.

Da mesma forma, as proteínas de carboidratos podem se decompor; peptonas de resultados, polipeptídeos, amino ácidos, amoníaco, azoto e compostos odoríferos muito como mercaptanos, 3-metil indole, também conhecido como o escatol, putrescina e sulfureto de hidrogénio.

 

Funções

Funções estruturais

Certas partes do organismo animal, que servem como suporte e proteção, muitos tecidos são formados por proteínas, como por exemplo:

Queratina, que se encontra nas unhas, cascos, chifres, lã, pele, penas, concha de moluscos

A elastina é encontrada nos ligamentos.

Colágeno, nos tendões.

Fibroína em seda.

Funções de energia

Esta é uma das funções secundárias que as proteínas desempenham, mas é necessário levar isso em conta, pois elas são capazes de liberar 4 kcal / g quando metabolizadas. Em casos extremos, nos quais o organismo não tem outros alimentos energéticos, pode consumir seus próprios tecidos e usar suas proteínas como fonte de energia.

Funções específicas

As nucleoproteínas, encontradas no núcleo das células, são responsáveis ​​pela reprodução e transmissão das características hereditárias.

Enzimas, que estão em todos os tecidos e atuam como catalisadores biológicos nas reações metabólicas.

As cromoproteínas, que servem principalmente para transportar gases, como hemoglobina, no sangue de vertebrados, que transporta oxigênio dos pulmões para as células dos tecidos.

Vários hormônios, vacinas, antibióticos e vírus, que são substâncias de grande atividade biológica, são compostos de proteínas.